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  Enzyme  

Verfasst von Stefanie Unger am 04.01.2008

Enzyme

Fast alle biologisch bedeutsamen Moleküle sind reaktionsträge. Die Reaktionsträgheit ist eine der fundamentalsten Voraussetzungen des Lebens, weil sie den Organismen Stabilität verleiht. Um einen Organismus hervorzubringen und am Leben zu erhalten, müssen jedoch in jeder Zelle vielfältige chemische Reaktionen in Sekundenschnelle ablaufen.

In biologischen Systemen überwinden Enzyme die Reaktionsträgheit; Proteine, die im Organismus als Reaktionsbeschleuniger fungieren. Sie wirken als Biokatalysatoren, da sonst ohne Enzyme eine zu hohe Temperatur des Organismus nötig wäre.

Sie setzen den Aufwand an Aktivierungsenergie so weit herab, dass die Reaktionen bei Körpertemperatur ablaufen. Zur Aktivierung muss zunächst ein bestimmter Energiebetrag aufgewendet werden, die Aktivierungsenergie. Erst dann kann die Reaktion ablaufen, die die Reaktionsenergie freisetzt. Das hängt damit zusammen, dass zunächst einmal unter Energiezufuhr Bindungen aufgebrochen werden müssen, bevor an den entstehenden Enden neue Bindungen unter Freisetzung von Energie gebildet werden. Enzyme sind in der Lage, die Aktivierungsenergie so weit zu senken, dass oft schon bei Körperwärme genügend Teilchen darüber verfügen und dann die Reaktion schnell genug abläuft. Die Herabsetzung der Aktivierungsenergie ist auf eine Wechselwirkung zwischen dem Enzym und dem umzusetzenden Stoff (Substrat) zurückzuführen. Dadurch kommt es zu einer Lockerung der zu spaltenden Bindungen.

Enzyme sind Proteine einer ganz bestimmten Bauart, deren Aminosäurekette zu einer charakteristischen Raumstruktur (=Tertiärstruktur) gefaltet ist, so dass dabei eine muldenartige Vertiefung entsteht, das aktive Zentrum, in die die Substanz, die reagieren soll (Substrat), hineinpasst wie ein Schlüssel in sein Schloss (Schlüssel-Schloss-Prinzip).

Ein einziges Enzymmolekül kann innerhalb einer Minute Tausende, in manchen Fällen sogar Millionen Substratmoleküle umsetzen.

Am Namen des Enzyms lässt sich das Substrat ablesen, welches umgebaut wird und die dazugehörende Wirkung (z.B. Alkoholdehydrogenase->zwei Wasserstoffatome werden beim Alkohol abgespaltet).


Die meisten Enzyme sind reine Proteine, also reine Enzyme wie z.B. Katalase. Andere bestehen aus einem Komplex von Protein und einer bestimmten Wirkgruppe = Apoenzym. Zusammen bilden Apoenzym und Wirkgruppe das Holoenzym.

Man unterscheidet zwei Typen von Holoenzymen. Ist die Wirkgruppe fest mit dem Apoenzym verbunden, so wird die Wirkgruppe als prosthetische Gruppe bezeichnet. Kann sich die Wirkgruppe vom Apoenzym lösen und in einer weiteren Reaktion mit einem anderen Apoenzym binden, nennt man die Wirkgruppe Coenzym.


Wirkungsweise von Enzymen (am Bsp. H2O2)
Bei verschiedenen Abbaureaktionen des Stoffwechsels entstehen als Abfallprodukt Wasserstoffperoxid (H2O2). Die Verbindung ist ein starkes Zellgift und muss deshalb "entgiftet" werden. Dies geschieht in den Zellen der Leber mit Hilfe des Enzyms Katalase.

Das Enzym Katalase geht in seinem aktiven Zentrum eine Bindung mit den Wasserstoffperoxidmolekülen ein, es entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex. Durch die Reaktion entsteht der Enzym-Produkt-Komplex, wobei ein Sauerstoffmolekül von der H2O2-Verbindung abgespalten wird. Nach der Reaktion ist das Substrat so verändert, dass es nicht mehr in das aktive Zentrum passt und sich von selbst ablöst. Bei der Freisetzung bleiben als Produkte also Wasser (H2O) und Sauerstoff übrig (O), das Enzym wirkt durch seine bloße Anwesenheit und geht unverändert aus der Reaktion hervor. Nach der Umsetzung wird das Enzym wieder frei und steht erneut für eine Reaktion zur Verfügung.

Das Grundschema der enzymatisch katalysierten Reaktionen lautet also ganz allgemein:

E+S -> E-S-Komplex->Produkt.


Substrat- und Wirkungsspezifität
Enzyme arbeiten hochspezifisch:

1. Die Gestalt des aktiven Zentrums bestimmt, welches Substrat sich anlagert. Man spricht von Substratspezifität.

Durch die bestimmte Raumstruktur des aktiven Zentrums passt nur ein bestimmte Substrat (Schlüssel-Schloss-Prinzip) und die Reaktion kann stattfinden. Bei Substraten mit anderer Struktur passt dieses nicht und es kann keine Reaktion stattfinden.

2. Die chemische Zusammensetzung des aktiven Zentrums bestimmt, welche Reaktion stattfindet bzw. welche verschiedenen Produkte entstehen. Man spricht von Wirkungsspezifität.

Obwohl also nur ein bestimmtes Substrat vorhanden ist, kann dieses von mehreren Enzymen aufgenommen werden. Das unterschiedliche Enzym kann durch sein anders chemisch zusammengesetztes aktives Zentrum eine andere Reaktion durchführen, wobei es dafür wieder nur die gleiche räumliche Struktur wie das Substrat benötigt (Substratspezifität).


Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von verschiedenen Faktoren
Die Abhängigkeit eines Enzyms zeigt sich in der Stoffmenge, die von ihm in einer bestimmten Zeit umgesetzt wird.

Merke: Der Stoffumsatz pro Zeit ist als Reaktionsgeschwindigkeit definiert; sie ist ein geeignetes Maß für die Enzymaktivität

Bei einer bestimmten Enzymkonzentration hängt die Reaktionsgeschwindigkeit von verschiedenen Faktoren ab.

Abhängigkeit von der Temperatur
Untersucht man die Aktivität eines Enzyms, so stellt man zunächst bei steigenden Temperaturen eine starke Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit fest. Bei einer bestimmten Temperatur wird schließlich ein Maximum erreicht. Höhere Temperaturen bewirken eine stärkere Teilchenbewegung, so dass Enzym und Substrat mit einer größeren Wahrscheinlichkeit aufeinander treffen. Zudem werden die Bindungen zwischen Atomen reaktiver. Die Folge ist ein höherer Stoffumsatz, es werden mehr Enzym-Substrat-Komplexe pro Zeit gebildet. Weiter nimmt die Geschwindigkeit bei wieder fallender Temperatur der enzymatischen Reaktion sehr schnell wieder ab, bis schließlich überhaupt keine Wirkung des Enzyms mehr erkennbar ist

Dieser Zusammenhang wird als Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel, kurz RGT-Regel, bezeichnet.


Bei Eiweißen, und damit auch bei Enzymen, haben hohe Temperaturen aber noch eine andere Wirkung: Sie verändern und zerstören schließlich die Tertiärstruktur, d.h. die räumliche Anordnung der Aminosäurekette wird irreversibel verändert. Die Enzyme werden inaktiviert, man spricht hier von Denaturierung. Da die Funktion des Enzyms von der Tertiärstrktur abhängt - sie ist verantwortlich für die Passform - wird die Abnahme der Enzymaktivität ab einer bestimmten Temperatur verständlich. Zu hohe Temperaturen liefern so viel Energie, dass die meist geringen Bindungskräfte, welche die räumliche Faltung des Proteinmoleküls aufrecht erhalten, überwunden werden. Die Passform des Enzymmoleküls für das Substrat geht verloren. Sichtbar wird dies durch die Gerinnung der Enzyme, da sie schließlich Proteine sind.

Aus der Überlagerung dieser beiden Effekte ergibt sich ein Temperaturoptimum, dass für die Enzyme jedes Organismus bei einem charakteristischen Wert liegt.


Beschreibung der Optimumkurve der Temperaturabhängigkeit
Bei graphischer Darstellung der Temperaturabhängigkeit erhält man eine Optimumkurve (glockenförmiger Verlauf).

Die x-Achse des Koordinatensystems verdeutlicht die Temperatur in C°, die y-Achse die Reaktionsgeschwindigkeit.

Mit zunehmender Temperatur steigt die Kurve zunächst an, d.h. die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu, vom optimalen Punkt an ist jedoch ein Abfall der Kurve erkennbar, d.h. die Enzymaktivität sinkt wieder.


Zur Erklärung des Kurvenverlaufs sind bei der Beschreibung der Temperaturabhängigkeit im Koordinatensystem noch zwei zusätzliche Kurven dargestellt, die die RGT-Funktion sowie die Inaktivierungsfunktion (Hitzedenaturierung) verdeutlichen.

Die Kurve der RGT-Funktion zeigt - entsprechend der Kurve der Enzymaktivität - einen mit zunehmender Temperatur steil ansteigenden Verlauf in Richtung "erhöhte Reaktionsgeschwindigkeit".

Die Kurve der Inaktivierungsfunktion dagegen setzt ab einem bestimmten Temperaturwert - kurz vor dem Wert, der das Optimum der Enzymaktivität kennzeichnet - spontan ein und fällt dann mit zunehmender Temperatur steil in Richtung "verringerte Reaktionsgeschwindigkeit" ab. Schließlich wird auch hier - zum gleiche Temperaturwert, der auch das Minimum der Enzymaktivität kennzeichnet - die x-Achse geschnitten.


Einfluss der Temperatur auf verschiedene Organismen anhand Pyruvatkinase
Gleichwarme Tierarten haben eine konstante Körpertemperatur, egal ob sie in der Wüste oder der Antarktis leben. Wechselwarme Tiere, wie Amphibien oder Insekten, bewegen sich bei tiefen Temperaturen in der Regel träge bzw. fallen in eine Kältestarre. Erst bei höheren Temperaturen werden sie wieder aktiv. Die chemischen Reaktionen des Stoffwechsels in einem Organismus sind also temperaturabhängig.

Beim Eisfisch, Regenbogenforelle und Menschen sind drei Kurvenverläufe zu erkennen. Sie zeigen den charakteristischen Verlauf einer Optimumkurve mit dem Enzym Pyruvatkinase, sind jedoch zu unterschiedlichen Temperaturbereichen hin verschoben und zeigen einen unterschiedlich großen Toleranz.B.ereich.

Beim Eisfisch ist schon unter 0° eine Enzymaktivität zu verzeichnen. Diese nimmt bis zum Optimum bei ca. %° zu, fällt dann jedoch kontinuierlich ab, bis bei 15° schließlich kaum noch Aktivität vorhanden ist.

Bei der Regenbogenforelle beginnt die Enzymaktivität - wenn auch in geringerem Maße - zwar auch bei ca. 0°, der Anstieg bis zum Optimum zieht sich jedoch bis ca. 17°. Erst bei ungefähr 40° ist kaum noch Enzymaktivität zu verzeichnen.

Beim Menschen entfaltet die Pyruvatkinase erst bei 20° ihre katalytische Wirkung. Bei der Temperatur von ca. 37° (=Körpertemperatur) weist diese ihre höchste Aktivität auf, fällt dann jedoch bis zum Wert von ca. 43° ab.

Den unterschiedlichen Verlauf der Kurven kann man aufgrund der Umweltbedingungen, unter denen die jeweiligen Organismen leben, erklären. Fische, die keine Möglichkeit der Temperaturregulation besitzen, sind direkt von de Temperatur des umgebenden Wassers abhängig, sie müssen also Enzyme besitzen, deren Toleranz im betreffenden Temperaturbereich liegt. Beim Menschen, dessen Körpertemperatur immer auf dem Wert von ca. 37° einreguliert wird, besitzt die Pyruvatkinase genau im Bereich ihre optimale Aktivität, fällt jedoch bei ca. 42-43° schon ins Minimum, da der Mensch höhere Temperaturen nicht überleben kann. Erkennbar wird also, dass sich im Laufe der Evolution bei den einzelnen Organismen Enzyme entwickelt haben, die ein optimal Überleben ermöglichen.

Ein Mensch stirbt also bei 42°C Fieber, da bei dieser Temperatur die Denaturierung/Inaktivierung von Proteinen beginnt. Durch die Zerstörung der Enzyme können lebensnotwendige Stoffwechselvorgänge nicht mehr ablaufen.

Zudem werden wechselwarme Tiere bei tieferer Temperatur überwiegend träge, da hier die Stoffwechselvorgänge langsamer ablaufen. Dazu gehören auch solche, die eine Muskelkontraktion ermöglichen.


Einfluss der Kühlkette bei Lebensmitteln
Wie bei anderen Organismen können auch Bakterien enzymatisch katalysierte Vorgänge bei geringeren Temperaturen nur verzögert bzw. gar nicht ablaufen. Durch die Kühlschranktemperatur werden also Stoffwechselvorgänge von Bakterien gehemmt, was deren Überlebensmöglichkeit auf und in der Nahrung reduziert. Folge ist eine längere Haltbarkeit der Lebensmittel im Gegensatz zur Aufbewahrung bei Raumtemperatur, die die Enzymaktivität der Bakterien wieder steigen lassen würde.


Abhängigkeit vom pH-Wert
Enzymatische Reaktionen laufen wie alle Stoffwechselprozesse in wässriger Umgebung ab. Die dort vorhandene Konzentration an Wasserstoffionen (H+) - aus der Chemie als pH-Wert bekannt - hat maßgeblichen Einfluss auf die Enzymaktivität.

Dass Enzyme empfindlich auf die H+Ionen-Konzentration reagieren, liegt ebenso wie ihre Temperaturabhängigkeit an ihren Proteineigenschaften. Einige Aminosäuren in der Kette besitzen sauer bzw. basisch wirkende Reste (Seitenketten, die auf den pH-Wert der umgebenden Flüssigkeit reagieren). Da die Bindungen zwischen den sauren und basischen Aminosäuren zur Ausbildung der spezifischen Raumstruktur des Enzymmoleküls beitragen, wird eine Änderung des pH-Wertes auch eine Veränderung dieser Raumstruktur mit sich bringen. Somit wird die Gestalt des aktiven Zentrums nur bei einem bestimmten pH-Wert optimal zum Substrat passen.

Untersucht man die Enzymaktivität in Abhängigkeit vom pH-Wert, so ergibt sich eine Optimumkurve. Jedes Enzym hat sein spezifisches pH-Optimum. Bei vielen Enzymen liegt es im mittleren, neutralen pH-Bereich (1-6 sauer, 7 neutral, 8-14 basisch). Bei deutlich höheren oder niedrigeren Werten sinkt die Aktivität stark ab, bis schließlich der Nullwert erreicht wird. Ursache ist, wie bei hohen Temperaturen, eine Denaturierung des Enzyms, da durch Säuren bzw. Basen an bestimmte Reste der einzelnen Aminosäurebausteine H+-Ionen angelagert oder von ihnen abgespalten werden können. So wird die für die Passform wichtige Ladungsverteilung im Enzymmolekül verändert, so dass die spezifische Molekülfaltung verloren geht, die Substratanlagerung verschlechtert sich zunehmend bis zur Gerinnung der Enzyme.

Bei Milch z.B. wird durch die Zugabe von Zitronensäure der Denaturierungsprozess eingeleitet, sie gerinnt. Da die Zitronensäure sauer ist, kann das Milcheiweiß seine Raumstruktur nicht mehr aufrecht erhalten, das Enzymmolekül denaturiert.

Dies gilt z.B. auch für Amylase, dass im fast pH-neutralen Speichel seine größte Aktivität unter diesen Bedingungen entfaltet, Stärke aufspaltet. Dieses Enzym würde - wie andere Enzyme auch - bei einem pH-Wert von 1-2 denaturieren, da die Raumstruktur irreversibel verändert wird (auch Bakterien sind mit geronnenen Enzymen nicht mehr lebensfähig). Jedoch wird die Stärkespaltung per Speichelamylase eingestellt, da die Amylase bei einem Magensäurewert von 1,5-2,5 denaturiert wird. Hier wird zur weiteren Spaltung Pepsin verwendet. Pepsin muss also auf irgendeine Weise diesem Gerinnungsprozess entgehen und sollte zugleich bei diesem pH-Wert sein Aktivitäts-Optimum haben. Es katalysiert die Spaltung von Proteinen in größere Peptidabschnitte. Gelangt der Speisebrei weiter in den Dünndarm, dessen Verdauungssaft leicht alkalisch ist, stellt das Pepsin seine Funktion ein und andere Enzyme sorgen dann für die weitere und vollständige Verdauung.

(pH-Wert kann mit Hilfe von Indikator z.B. Lackmus-Papier festgestellt werden)


Abhängigkeit von Mineralstoffen und Spurenelementen
Viele enzymatisch katalysierte Reaktionen laufen nur optimal ab (=Optimumkurve), wenn bestimmte Mineralstoffe und Spurenelemente in der richtigen Konzentration vorhanden sind. Bei den Mineralstoffen spielt Magnesium eine wichtige Rolle. Da das Magnesium-Ion Komplexe mit Polyphasphaten bildet, wirkt es als Enzymaktivator vor allem bei ATP-abhängigen Reaktionen.

Ein weiterer wichtiger Mineralstoff ist Calcium. Dieser liegt in den Zellen zunächst nur in extrem niedriger Konzentration vor. Strömt Calcium jedoch durch die Zellmembran ein, werden in den Zellen Enzyme aktiviert.

Die Spurenelemente beeinflussen in noch geringerer Konzentration (deshalb Spurenelemente) die Aktivität verschiedener Enzyme. Spurenelemente mit solchen biologischen Wirkungen sind z.B. Eisen, Kupfer und Zink.


Abhängigkeit von Substratkonzentration
Untersucht man im Experiment die Geschwindigkeit, mit der ein Enzym sein Substrat umsetzt, und ändert dabei die Substratkonzentration, so ergibt sich unter der Voraussetzung, dass eine ausreichende Substratkonzentration vorliegt, eine so genannte Sättigungskurve.

Die Kurve verdeutlicht die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration. Hierbei bezieht sich die x-Achse des Koordinatensystems auf die Substratkonzentration, die y-Achse auf die Reaktionsgeschwindigkeit.

Die Kurve steigt von der x-Achse kontinuierlich an, erreicht bei einer bestimmten Substratkonzentration den max. Wert (Kurve ab Maximalpunkt parallel verlaufend zur x-Achse) und behält diesen auch bei weiterer Zunahme der Substratkonzentration bei (daher Sättigungskurve).

Zunächst steigt die Reaktionsgeschwindigkeit beträchtlich an, weil mit der Konzentrationszunahme des Substrats die Trefferwahrscheinlichkeit größer wird und immer mehr Enzym-Substrat-Komplexe gebildet werden. Bei höheren Substratkonzentrationen tritt allerdings eine Sättigung ein, weil die Zahl der freien Enzymmoleküle abgenommen, die Zahl der besetzten Enzymmoleküle dagegen zugenommen hat. Schließlich sind alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt, eine Steigerung der Reaktionsgeschwindgkeit ist auch durch noch mehr Substratmoleküle nicht mehr möglich.

Aus dem für jedes Enzym spezifischen Kurvenverlauf kann man die Affinität (="Vorliebe") jedes Enzyms zu seinem Substrat erschließen. Ein Enzym, das bei einer vergleichsweise geringen Substratmenge bereits voll ausgelastet ist und mit Maximalgeschwindigkeit arbeitet, besitzt eine größere Affinität zu seinem Substrat als ein Enzym, das dafür eine höhere Substratkonzentration benötigt. Die oben genannte Kurve müsste also nach links zu geringeren Werten auf der x-Achse verschoben sein.

Merke: Ein Maß für die Affinität und damit für die Leistungsfähigkeit eines bestimmten Enzyms ist diejenige Substratkonzentration, bei der die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.


Abhängigkeit von Coenzymen
Viele enzymatisch katalysierte Reaktionen können nur ablaufen, wenn außer dem Enzym und einer entsprechenden Substratmenge noch ein weiterer Reaktionspartner vorhanden ist: ein Coenzym. Coenzyme sind viel kleiner als Enzymmoleküle und gehören stofflich auch nicht zu den Proteinen. Sie sind die wichtigsten Reaktionspartner der Enzyme; sie tragen wesentlich zur Vernetzung der vielen chemischen Reaktionen bei, indem sie bestimmte Stoffgruppen übertragen.

Dehydrogenasen sind Enzyme, die ihren Substraten zwei Wasserstoffatome entreißen. NAD ist das Coenzym aller Dehydogenasen und kann mit mehreren verschiedenen Enzymen und Substraten in Reaktion treten.

Substrat und NAD setzen sich beide in das aktive Zentrum. Das Coenzym spaltet die beiden Wasserstoffatome ab, das Produkt besteht also als zwei Wasserstoffatomen weniger, und überträgt es in einen zweiten Enzym-Substrat-Komplex, der diese Wasserstoffatome benötigt um ein Produkt herzustellen.

Das Substrat wird also im ersten Komplex oxidiert (-2), das Coenzym zu NADH2 reduziert (+2); im zweiten Komplex wird durch eine andere enzymatisch katalysierte Reaktion das NADH2 übertragen, das Substrat wiederum reduziert (+2), das Coenzym wieder zu NAD oxidiert (-2).

Die Enzymaktivität der Dehydrogenase ist abhängig von der Konzentration der einzelnen Substrate. Bei Vit. B12-Mangel z.B. kann das entsprechende Enzym nicht richtig aufgebaut werden, das Substrat kann sich nicht anbinden. Der geregelte gleichmäßige Energieaufwand des Stoffwechsels ist gestört, was z.B. zu Kopfschmerzen führen kann. Diese so genannten Cofaktoren können vom Körper des Menschen also nicht selbst synthetisiert werden und müssen vollständig oder als halbfertige Vorstufe mit der Nahrung aufgenommen werden und sind als Vitamine von großer Bedeutung.

Ein weiteres bedeutendes Coenzym ist das ATP. Es ist das wesentliche Coenzym bei allen biologischen Energieübertragungsvorgängen (Photosynthese und Zellatmung).

ATP dient im Rahmen des Energiestoffwechsels der Energiespeicherung. Da die beiden Bindungen zwischen den Phosphatgruppen besonders energiereich sind, wird bei der Abspaltung der Phosphatgruppen wesentlich mehr Energie freigesetzt, als das bei der Lösung anderer Bindungen normalerweise der Fall ist. Energiespeicherung und Energiefreisetzung erfolgen ausschließlich über die Anbindung und Abspaltung der dritten Phosphatgruppe.

Begründung: Das ATP-Molekül trägt bei neutralem pH-Wert an den Phosphatgruppen bis zu vier negative Ladungen. Diese negativen Ladungen stoßen sich gegenseitig ab, da sie sehr nah beieinander liegen. Entsteht durch Abspaltung der letzten Phosphatgruppe ADP, verringern sich die Abstoßungskräfte innerhalb des Moleküls ganz erheblich, da gleich zwei negative Ladungen weggefallen sind. Der Energiegehalt von ATP ist also viel größer als der Energiegehalt von ADP und P zusammen.

Die Abspaltung der dritten Phosphatgruppe stellt aufgrund der Freisetzung großer Energiemengen eine exergonische Reaktion dar. Die Anbindung der dritten Phosphatgruppe bezeichnet man wegen der notwendigen Aufnahme großer Energiemengen als endergonische Reaktion.

Die besondere biologische Bedeutung des ATP resultiert aus seiner Fähigkeit, exergonische (energieliefernde) und endergonische (Energie verbrauchende) Vorgänge miteinander koppeln - und das sogar über räumliche und zeitliche Distanzen.

ATP spaltet also Energie ab zum Energieverbrauch bei z.B. Muskelarbeit, Wachstum und aktiven Transporten, es entsteht ADP und P. Dies wiederum wird zur Energieproduktion verwendet z.B. bei Nahrungsabbau, Zitronensäure-Zyklus und der Atmungskette.


Die Hemmung von Enzymen
Wenn außer dem eigentlichen Substrat andere Stoffe an das Enzymmolekül binden, kann die Enzymaktivität beeinträchtigt werden.


Kompetitive Hemmung
Konkurrieren zwei chemisch ähnliche Stoffe um das aktive Zentrum eines Enzyms (Hemmstoff große Substratähnlichkeit), beeinflusst das die Enymaktivität, wenn einer das Substrat ist und der andere als Hemmstoff wirkt. Der Hemmstoff setzt sich in das aktive Zentrum, kann zwar gebunden, aber nicht umgesetzt werden. Er verdrängt somit das Substrat, das nicht mehr angebunden werden kann (Verdrängungshemmung oder kompetitive Hemmung). Die Wirkung solcher Hemmstoffe ist umso größer, je höher die Konzentration im Vergleich zum eigentlichen Substrat ist (ergo: Die Hemmwirkung verringert sich durch Erhöhung der Substratkonzentration). Über diesen Hemmmechanismus wirken viele Gifte und Medikamente wie z.B. das Allopurinol, das bei Gicht (Gelenkveränderung bis hin zur -zerstörung) angewendet wird. Harnsäurekristalle, die mit Hilfe des Enzyms Xanthinoxidase und dem Zwischenprodukt Hypoxanthin aus dem Abbau von Nucleinsäure entstehen, werden infolge einer Stoffwechselschwäche nicht mehr ausreichend ausgeschieden, die Kristalle lagern sich in den Gelenken ab. Eine mögliche medikamentöse Behandlung ist die Verabreichung von Allopurinol, das dem Hypoxanthin chemisch sehr ähnlich ist, aber von der Xanthinoxidase nicht umgesetzt werden kann. Die dadurch bedingte Hemmung des Enzyms, die zur Verminderung der Harnsäureeinlagerung in die Gelenke führt, ist abhängig von der Menge des eingenommenen Medikaments. Diese Hemmung endet nach dem Absetzen des Medikaments. Sie ist reversibel.


Allosterische Hemmung
Bestimmte Enzyme haben nicht nur eine Bindungsstelle für das umzusetzende Substrat, sondern eine weitere Bindungsstelle, an der ein ganz anders aufgebautes Molekül binden kann (allosterisches Zentrum). Die Passform eines solchen Enzyms hängt davon ab, ob an dieser Stelle ein Hemmstoff gebunden ist oder nicht; eine Substratänlichkeit ist in diesem Fall also nicht nötig. Dadurch kann das Enzym zwei verschiedene räumliche Strukturen annehmen. In der einen Form kann es das Substrat binden und umsetzen, in der anderen Form, also mit Hemmstoff, ist das Bindungszentrum für das Substrat so verändert, dass es nicht mehr gebunden werden kann. Es entsteht also eine Verlangsamung der Enzymaktivität bis hin zur vollständigen Blockade. In den meisten Fällen ist die Hemmung jedoch reversibel, da der Hemmstoff nur sehr leicht gebunden wird. Diese Hemmung nennt man allosterische Hemmung. Sie spielt bei der Regulation und Kontrolle cellulärer Stoffwechselprozesse eine wichtige Rolle.

Allosterische Effekte sind aber nicht in jedem Fall hemmend. Manche Enzyme erreichen erst durch allosterische Veränderungen ihre volle katalytische Wirkung, sie werden allosterisch aktiviert. Bei zu hohem Blutzuckerspiegel z.B. wird durch aktivierte Glucose ein Enzym allosterisch aktiviert, das den Aufbau des Speicherstoffs Glykogen aus Glucose bewirkt.


Irreversible Hemmung
Die Hemmwirkung eines Hemmstoffs ist also als reversibel gewährleistet, wenn der Körper diese selbst wieder abbauen kann und keine zu festen Bindungen entstehen, was vor allem bei natürlichen Stoffwechseln nicht der Fall ist.

Die Giftigkeit bestimmter Schwermetalle (z.B. Quecksilber, Blei) beruht darauf, dass sie bei Enzymen Veränderungen ihrer Passform bewirken, die nicht rückgängig zu machen sind. Die Hemmung ist irreversibel. Sie zerstören die Disulfidbrücken von Enzymen, da sie mit Schwefel eine äußerst stabile Verbindung bilden.

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